KIMIA DAN TEKNOLOGI PROTEIN
MAKALAH
Disusun Guna Memenuhi
Tugas
Mata Kuliah: Kimia Bahan Makanan
Dosen pengampu: Dina Sugiyanti, M.Si
Disusun oleh:
Umi Khumaida (123711007)
Ika Wulandari (123711016)
Linatu Zahro (123711019)
Umi Sa’idatul
Mahmudah (123711031)
Roudloh Muna
Lia (123711039)
Siti Chanifah (133711043)
Fina Fastaqima (133711058)
Sofiana (133711062)
FAKULTAS ILMU TARBIYAH DAN KEGURUAN
UNIVERSITAS ISLAM NEGERI WALISONGO
SEMARANG
2015
Kimia dan Teknologi
Protein
I. Pendahuluan
Manusia memerlukan
protein dalam makanannya. Diantara sumber protein dalam makanan adalah
daging, susu, sebagai protein hewani dan golongan kacang-kacangan,
seperti: kedelai, kacang hijau, kacang tanah, kacang almon, kacang mete, dan lain sebagainya sebagai sumber
protein nabati. Protein dan monomernya, asamamino, merupakan biomolekul
yang sangat penting bagi kelangsungan
kehidupan ini. Sebagai
umat islam, perlu bersyukur karena
hal ini merupakan wujud dari kasih sayang Allah kepada semua makhluknya.
Golongan senyawa ini memegang peran penting dalam penyusunan jasad sampai
kontrol berbagai proses biokimiawi di dalam
tubuh makhluk hidup.
Di sistem pencernaan
protein akan diuraikan menjadi
peptida peptida yang strukturnya
lebih sederhana terdiri dari asam amino. Hal ini dilakukan dengan bantuan
enzim. Tubuh manusia memerlukan 9 asam amino. Artinya kesembilan asam amino ini
tidak dapat disintesa sendiri oleh tubuh esensiil, sedangkan sebagian
asam amino dapat disintesa sendiri atau tidak esensiil oleh tubuh.
Keseluruhan berjumlah 21 asam amino. Setelah penyerapan di usus maka akan
diberikan ke darah. Darah membawa asam amino itu ke setiap sel tubuh.
Pada makalah ini, akan dibahas tentang sifat dasar dan struktur protein serta
asam amino, penjelasan bahwa protein dalam makanan masih bagus untuk tubuh
walaupun mengalami denaturasi dikarenakan adanya single cell protein,
sampai dengan teknik isolasi
protein.
II. Rumusan Masalah
1 Bagaimana sifat
dasar dan struktur protein serta asam amino?
2
Bagaimana sifat fungsional protein dan modifikasi sifat secara kimia,
fisik dan enzimatik?
3 Apa saja fungsi protein?
4 Bagaimana metode isolasi protein dengan menggunakan teknik
ekstraksi?
III. Pembahasan
a
Sifat dasar dan struktur protein serta asam amino
1. Sifat Dasar dan
Struktur Protein
Protein yang tersusun dari rantai asam amino
akan memiliki berbagai macam struktur yang khas pada masing-masing protein.
Karena protein disusun oleh asam amino yang berbeda secara kimiawinya, maka
suatu protein akan terangkai melalui ikatan peptida dan bahkan terkadang
dihubungkan oleh ikatan sulfida. Selanjutnya protein bisa mengalami
pelipatan-pelipatan membentuk struktur yang bermacam-macam. Adapun struktur protein
meliputi struktur primer, struktur sekunder, struktur tersier, dan struktur kuartener
.
Gambar 1. Reaksi pembentukan peptida
melalui reaksi dehidrasi (Voet & Judith, 2009).
Gambar 2.
Struktur primer dari protein (Campbell et al., 2009).
a. Struktur primer merupakan
struktur yang sederhana dengan urutan-urutan asam amina yang tersusun secara linear yang mirip seperti
tatanan huruf dalam sebuah kata dan tidak terjadi percabangan rantai. Struktur primer terbentuk melalui ikatan antara
gugus α–amino dengan gugus α–karboksil.Ikatan
tersebut dinamakan ikatan peptida atau ikatan amida. Struktur ini dapat
menentukan urutan suatu asam amino dari suatu polipeptida.
b. Struktur sekunder bersifat reguler, pola lipatan berulang
dari rangka protein. Dua pola terbanyak adalah alpha helix dan beta sheet.
Struktur ini terjadi karena ikatan hidrogen antara atom O dari gugus karbonil
(C=O) dengan atom H dari gugus amino (N-H) dala satu rantai polipeptida,
memungkinkan terbentuknya konformasi spiral yang disebut struktur helix. Bila ikatan hidrogen tersebut terjadi
di antara dua rantai polipeptida, maka masing-masing rantai tidak membentuk
helix, melainkan rantai pararel polepeptida dengan konformasi- β. Rantai
polipeptida denagn konformasi- β ini dihubung silangkan (cross-linked) oleh ikatan hydrogen sehingga membentuk struktur yang
disebut lembaran berlipat-lipat (pleated
sheets).
Gambar 3.
Struktur sekunder α-heliks (Murray et al, 2009).
Gambar 4.
Struktur sekunder β-pleated (Campbell et al., 2009).
Struktur α-heliks
terbentuk antara masing-masing atom oksigen karbonil pada suatu ikatan peptida
dengan hidrogen yang melekat ke gugus amida pada suatu ikatan peptida empat
residu asam amino di sepanjang rantai polipeptida.
Pada struktur sekunder
β-pleated terbentuk melalui ikatan hidrogen antara daerah linear rantai
polipeptida. β-pleated ditemukan dua macam bentuk, yakni antipararel dan
pararel (Gambar 7 dan 8). Keduanya berbeda dalam hal pola ikatan hidrogennya.
Pada bentuk konformasi antipararel memiliki konformasi ikatan sebesar 7 Å,
sementara konformasi pada bentuk pararel lebih pendek yaitu 6,5 Å. Jika ikatan
hidrogen ini dapat terbentuk antara dua rantai polipeptida yang terpisah atau
antara dua daerah pada sebuah rantai tunggal yang melipat sendiri yang melibatkan
empat struktur asam amino, maka dikenal dengan istilah β turn yang ditunjukkan
dalam Gambar 9.
Gambar 5. Bentuk
konformasi antipararel (Tamam, 2012).
Gambar 6. Bentuk konformasi pararel (Tamam, 2012).
Gambar 7. Bentuk
konformasi β turn yang melibatkan empat residu asam amino (Lehninger et al.,
2004).
c. Struktur tersier dari suatu protein adalah lapisan yang tumpang
tindih di atas pola struktur sekunder yang terdiri atas pemutarbalikan tak
beraturan dari ikatan antara rantai samping (gugus R) berbagai asam amino
(Gambar 10). Struktur ini merupakan konformasi tiga dimensi yang mengacu pada
hubungan spasial antar struktur sekunder. Struktur ini distabilkan oleh empat
macam ikatan, yakni ikatan hidrogen, ikatan ionik, ikatan kovalen, dan ikatan
hidrofobik. Dalam struktur ini, ikatan hidrofobik sangat penting bagi protein.
Asam amino yang memiliki sifat hidrofobik akan berikatan di bagian dalam
protein globuler yang tidak berikatan dengan air, sementara asam amino yang
bersifat hodrofilik secara umum akan berada di sisi permukaan luar yang berikatan
dengan air di sekelilingnya.
Gambar 8. Bentuk
struktur tersier dari protein denitrificans cytochrome C550 pada bakteri Paracoccus
denitrificans (Tamam, 2012).
d. Struktur kuarterner adalah gambaran dari pengaturan sub-unit atau
promoter protein dalam ruang. Struktur ini memiliki dua atau lebih dari
sub-unit protein dengan struktur tersier yang akan membentuk protein kompleks
yang fungsional. ikatan yang berperan dalam struktur ini adalah ikatan
nonkovalen, yakni interaksi elektrostatis, hidrogen, dan hidrofobik. Protein
dengan struktur kuarterner sering disebut juga dengan protein multimerik. Jika
protein yang tersusun dari dua sub-unit disebut dengan protein dimerik dan jika
tersusun dari empat sub-unit disebut dengan protein tetramerik[1]
(Gambar 11)
Gambar
9. Beberapa
contoh bentuk struktur kuartener.
(Lodish et al., 2003;
Murray et al, 2009).
Menurut sumbernya protein terbagi
dua, yaitu protein hewani dan protein nabati. Protein hewani adalah protein
yang berasal dari berbagai bahan makanan dari hewan, sedangkan protein nabati
adalah protein yang bersumber dari tumbuh-tumbuhan. Bahan-bahan makanan yang
banyak mengandung protein hewan: daging, ikan, telur dan susu. Bahan-bahan
makanan yang banyak mengandung protein nabati: beras sebagai sumber protein dan
kacang-kacangan.[2] Beberapa
bahan makanan yang mengandung protein serta kadar proteinnya adalah sebagai
berikut:
Tabel 1.1
No
|
Nama bahan makanan
|
Kadar protein (%)
|
1
|
Daging ayam
|
18,2
|
2
|
Daging Sapi
|
18,8
|
3
|
Telur ayam
|
12,8
|
4
|
Susu sapi segar
|
3,2
|
5
|
Keju
|
22,8
|
6
|
Bandeng
|
20,0
|
7
|
Udang segar
|
21,0
|
8
|
Kerang
|
8,0
|
9
|
Beras tumbuk merah
|
7,9
|
10
|
Beras giling
|
6,8
|
11
|
Kacang hijau
|
22,2
|
12
|
Kedelai basah
|
30,2
|
13
|
Tepung terigu
|
8,9
|
14
|
Jagung kuning (butir)
|
7,9
|
15
|
Pisang Ambon
|
1,2
|
16
|
Durian
|
2,5
|
b. Sifat Dasar dan Struktur Asam Amino.
Secara stereokimia, semua asam
amino, kecuali gisin, mengikat 4 gugus
yang berbeda pada C-α. Gugus-gugus tersebut adalah gugus karboksilat, gugus
ammonium, atom H dan sebuah rantai samping (R) yang berbeda-beda antara asam
amino satu dengan yang lain.[3] Gambar 10 berikut menunjukkan struktur dasar asam amino.

Gambar 10 Struktur dasar asam amino, (Nirwana, R.R 2013)
Dari keseluruhan asam amino yang terdapat di alam hanya 20
asam amino yang sangat
penting untuk nutrisi manusia. Asam
amino mempunyai dua gugus pada tiap molekulnya, yaitu gugus amino dan gugus
karboksil, yang digambarkan sebagai struktur ion dipolar. Gugus amino dan gugus
karboksil pada asam amino menunjukkan sifat-sifat spesifiknya.
Berdasarkan dapat-tidaknya suatu
asam amino disintesis oleh tubuh,
asam amino dibedakan menjadi asam amino
esensial dan asam amino
non-esensial. Asam amino esensial harus diperoleh dari bahan makanan karena
tidak dapat diproduksi tubuh, sedangkan asam amino non-esensial dapat
diproduksi di dalam tubuh melalui proses transaminasi. Tabel 1.1 berikut adalah klasifikasi asam
amino esensial dan nonesensial. (dimodif lagi woeee..)
Tabel 1.2 Asam amino esensial dan non esensial
Esensial
|
Non-esensial
|
Lisin (lys)
Triptofan
(trp)
Histidin
(his)
Fenilalanin
(phe)
Leusin(leu)
Isoleusin
(ile)
Treonin (thr)
Metionin
(met)
Valin (val)
Arginin * (arg)
|
Glisin (gly)
Alanin (ala)
Asam aspartat (asp)
Asam glutamat (glu)
Prolin (pro)
Citrulin (ctr)
Tirosin (tyr)
Sistein (cys)
Asparagin (asn)
Serin (ser)
|
Arginin digolongkan dalam asam amino esensial
walaupun sebenarnya, tubuh dapat mensintesa arginin dari siklus krebs. Akan
tetapi, laju sintesis arginin sangat lambat dan kurang mencukupi untuk
pertumbuhan, sehingga masih diperlukan tambahan arginin dari makanan. Ada beberapa asamamino yang merupakan bahan
pembentuk asam amino non-esensial lainnya, diantaranya metionin dan
fenilalanin. Asam amino metionin termasuk asam amino esensial.
Asam amino esensial yang terdapat dalam protein menentukan kualitas protein .Secara
umum , protein hewan termasuk lebih tinggi dari protein nabati
.Protein nabati dapat dinaikkan nutrisinya oleh campuran atau oleh modifikasi
genetik melalui tanaman berkembang biak. Asam amino
yang terdapat pada telur adalah salah satu kualitas terbaik protein dan
biologis dinilai nilai dari 100 .Secara luas digunakan sebagai standar , dan
protein efisiensi rasio ( per ) nilai-nilai kadang-kadang menggunakan putih
telur sebagai standar .[4]
Asam amino bukan
hanya berperan sebagai penyusun protein yang diperlukan tubuh, tetapi juga
merupakan sumber atom N untuk memproduksi senyawa lain seperti heme,
nukleotida, glutation, dll. Kelebihan asam amino dalam tubuh akan dikonversi
menjadi α-ketoglutarat, oksaloasetat atau piruvat. Dengan demikian, asam amino
juga bisa berperan sebagai prekursor glukosa, asam lemak, dan benda keton,
sehingga bisa diubah menjadi energi.
Tempat pembentukan dan perombakan protein secara intensif adalah di
hati. Berikut ini adalah gambaran metabolisme protein secara holistik. Gambar 11 menunjukkan alur
metabolisme protein dan asam amino dalam Tubuh

Gambar 11 Alur metabolisme protein dan asam amino dalam tubuh
2 Sifat
fungsional protein dan modifikasi sifat secara kimia, fisik dan enzimatik.
Modifikasi protein dalam bidang
pangan melibatkan 2 hal yaitu :
a. Modifikasi
protein pangan memanfaatkan teknologi
sel mikroba, untuk produksi pangan terfermentasi dan aditif pangan.
Teknologi sel mikroba sudah
diaplikasikan dibidang pangan beberapa abad yang lalu. Tujuan dari tekniologi
sel mikroba ini adalah untuk pengawetan pangan yang menghasilkan berbagi jenis
pangan terfermentasi seperti dadih (yoghurt dan keju), tauco, tape dan
sebagainya. Sedangkan teknologi mikrobial yang bertujuan untuk menghasilkan
bahan kimia (sekaligus bahan pangan) adalah produksi etanol oleh khamir dan
proses lanjutannya untuk mengahasilkan cuka (asam asetat) oleh bakteri. Mikroorganisme
yang dibiakkan untuk protein sel tunggal dan digunakan sebagai sumber protein
untuk hewan atau pangan harus mendapat perhatian secara khusus. Mikroorganisme
yang cocok antara lain memiliki sifat tidak menyebabkan penyakit terhadap
tanaman, hewan, dan manusia. Selain itu, nilai gizinya baik, dapat digunakan
sebagai bahan pangan atau pakan, tidak mengandung bahan beracun serta biaya
produk yang dibutuhkan rendah. Mikroorganisme yang umum digunakan sebagai
protein sel tunggal, antara lain alga Chlorella, Spirulina, dan Scenedesmus;
dari khamir Candida utylis; dari kapang berfilamen Fusarium gramineaum; maupun
dari bakteri.
Teknologi microbial yang
menghasilkan mikroorganisme-mikroorganisme seperti alga, jamur,bakteri, serta
ragi yang dinamakan Protein Sel Tunggal (Single Cell Protein). Protein
Sel Tunggal adalah protein yang berasal dari mikroorganisme bersel satu. Hasil
sel yang telah dikeringkan disebut protein sel tunggal.[5]
Banyak bahan baku yang dapat dijadikan substrat guna pengembangan produksi Single
Cell Protein. Menurut Domsch dan Zadrazil (1981) bahan-bahan yang digunakan
untuk memproduksi Single Cell Protein meliputi bahan konvensional
seperti materi yang mengandung serat, materi yang mengandung gula (gula, bit,
tebu) dan bahan-bahan non konvensional seperti alcohol, asam organic, limbah
rumah tangga, limbah peternakan dan lain sebagainya.
Kemajuan ilmu pengetahuan dalam bidang fisiologi, nutrisi,
dan genetika mikroba telah banyak memperbaiki metode untuk menghasilkan protein
sel tunggal dari berbagai macam mikroba dan bahan mentah. Umpamanya, bakteri
dengan kandungan protein yang tinggi (72% lebih) dapat dihasilkan terus-menerus
dengan menggunakan methanol sebagai bahan mentah, dan mikrobanya berupa ragi
yang dibiakan dalam media yang kadar selnya tinggi sekali, sehingga ini dapat
mengurangi biaya energi untuk pengeringan
Proses skala besar Single Cell
Protein dapat ditunjukkan sebagai berikut :
1.
Variasi metodologi yang luas, bahan mentah dan mikroorganisme dapat digunakan
dalam tujuan ini.
2.
Konvernsi substrat berefisiensi tinggi.
3.
Produktivitas yang tinggi, yang diturunkan dari laju pertumbuhan mikroorganisme
yang cepat. .[6]
Langkah-langkah
produk protein sel tunggal sebagai berikut:
1. Pemilihan
dan penyiapan sumber karbon, beberapa perlakuan fisik dan kimiawi terhadap
bahan dasar yang diperlukan
2. Penyiapan
media yang cocok dan mengandung sumber karbon, sumber nitrogen, fosfor, dan
unsur-unsur lain yang penting
3. Pencegahan kontaminasi media
4. Pembiakan mikroorganisme yang diperlukan
5. Pemisahan biomassa microbial dari cairan fermentasi
6. Penanganan lanjut biomassa
Namun Single Cell Protein
memiliki beberapa kelemahan yakni tingginya tingkat asam nukleat serta
bahan-bahan yang sulit dicerna seperti materi yang berasal dari dinding sel.
Kelemahan lain memungkinkan adanya toksik jika dikonsumsi , zat ini
diperkirakan berasal dari substrat yang digunakan.
b. Enzim
melalui modifikasi molekul protein.
Untuk stabilitas enzim pada
kondisi-kondisi khusus.
Ditinjau dari sumber dan manfaatnya, enzim dimanfaatkan dalam bidang pangan,
karena enzim merupakan alat yang ideal digunakan untuk memanipulasi bahan-bahan
biologis. Beberapa keuntungan modifikasi enzim dalam pengolahan pangan adalah
aman terhadap kesehatan karena bahan alami, mengkatalisis reaksi yang sangat
spesifik tanpa efek samping,aktif pada konsentrasi yang rendah, dan dapat
digunakan sebagai indicator kesesuaian proses pengolahan.[7]
Enzim dimanfaatkan untuk menghasilkan
produk bioteknologi dalam bidang industri pangan, diantaramya: Pembuatan gula
cair dari bahan berpati seperti singkong, sagu, jagung, ubi jalar atau jenis
ubi-ubian lainnya memerlukan kerja berbagai enzim pemecah pati yaitu :
(1) Alfa amilse, Glukoamilase, dan Glukosa isomerase. (2) Protease dalam
pembuatan bir diperlukan, baik dalam tahap hidrolisis makanan protein untuk
pertumbuhan ragi bir maupun dalam tahap penjernihan bir. (3) Penambahan
alfa amilase dan protease dalam pembuatan roti dan kue, akan memperbaiki
tekstur roti. Beberapa enzim yang berperan dalam bidang industri pangan
diantaranya: (1) enzim xilanase, (2) enzim pektinase, (3) enzim lipase, (4)
enzim selulase, (5) enzim phytase, (6) enzim glukosa oksidase, (7) enzim
papain.
3. Fungsi
Protein
Protein
mempunyai bermacam-macam fungsi bagi tubuh, yaitu sebagai enzim, zat pengatur pergerakan, pertahanan
tubuh, alat pengangkut, dan lain-lain.
a. Sebagai enzim
Hampir semua
reaksi biologis dipercepat atau dibantu oleh suatu senyawa makromolekul spesifik yang disebut
enzim, dari reaksi yang sangat sederhana seprti reaksi transportasi karbon
dioksida sampai yang sangat rumit seperti replikasi kromosom. Hampir semua enzim menunjukkan daya
katalitik yang luar biasa, dan biasanya dapat mempercepat reaksi sampai
beberapa juta kali. Sampai kini lebih dari seribu enzim telah dapat diketahui
sifat-sifatnya dan jumlah tersebut masih terus bertambah. Protein besar
peranannya terhadap perubahan-perubahan kimia dalam sistem biologis.
b. Alat pengangkut dan Alat penyimpan
Banyak molekul
dengan BM kecil serta beberapa ion dapat diangkut atau dipindahkan oleh protein-protein tertentu. Misalnya hemoglobin
mengangkut oksigen dalam eritrosit, sedang mioglobin mengangkut oksigen dalam
otot.
c. Pengatur Pergerakan
Protein merupakan
komponen utama daging, gerakan otot terjadi karena adanya dua molekul protein
yang saling bergeseran. Pergerakan flagela sperma disebabkan oleh protein.
d. Penunjang mekanis
Kekuatan dan daya
tahan robek kulit dan tulang disebabkan adanya kolagen, suatu protein berbentuk
bulat panjang dan mudah membentuk serabut.
e. Pertahanan tubuh/Imunisasi
Pertahanan tubuh
biasanya dalam bentuk antibodi, yaitu suatu protein khusus yang dapat mengenal
dan menempel atau mengikat benda-benda asing yang masuk ke dalam tubuh seperti
virus.
f. Media perambatan impuls
syaraf
Protein yang
mempunyai fungsi ini biasanya berbentuk reseptor misalnya rodopsin, suatu
protein yang bertindak sebagai reseptor/penerima warna atau cahaya pada sel-sel
mata.
g. Pengendalian pertumbuhan
Protein ini bekerja
sebagai reseptor (dalam bakteri) yang dapat mempengaruhi fungsi bagian-bagian
DNA yang mengatur sifat dan karakter bahan.[8]
4 Teknik
ekstraksi dari isolasi protein
Tahap awal dari isolasi
protein adalah ekstraksi protein. Pada ekstraksi protein terlebih dahulu
dilakukan pengeringan sampel, misalnya sampel buah. Hal ini bertujuan
untuk menghilangkan kadar air yang ada di sampel dengan cara diangin-anginkan.
Tekniknya bukan dengan pemanasan agar protein tidak terdenaturasi atau rusak
karena pengaruh suhu. Selanjutnya sampel digerus atau dihaluskan dengan tujuan
untuk memperluas permukaan sampel yang akan mempermudah proses ekstraksi karena
kontak antara sampel dan pelarut akan semakin luas. Tahap selanjutnya yaitu
sampel direndam dengan pelarut Buffer Tris-HCl pada pH 7,4. Penggunaan buffer
selama proses ekstraksi dimaksudkan untuk mempertahankan pH selama ekstraksi.
Perubahan, khususnya penurunan pH akan mempengaruhi jumlah protein yang akan
terekstrak. Pemilihan pH 7,4 (suasana basa) sebagai pH selama ekstraksi
berdasarkan pada kenyataan bahwa sebagian besar asam amino akan bermuatan
negatif pada pH di atas titik isoelektriknya, muatan yang sejenis akan
cenderung untuk tolak menolak, hal ini menyebabkan minimumnya interaksi antara
residu asam amino yang berarti kelarutan protein akan meningkat. Pada titik
isoelektriknya muatan total masing-masing asam amino dalam protein sama dengan
nol, yang artinya terjadi keseimbangan antara gugus yang bermuatan positif dan
negatif. Fenomena yang terjadi pada penggumpalan protein disebabkan oleh
interaksi elektrostatik yang maksimum antara asam amino karena muatan yang
tidak sejenis akan cenderung tarik-menarik.
Hasil homogenasi dari sampel dan buffer berupa
larutan keruh yang selanjutnya akan dipisahkan antara protein dan residunya
dengan cara sentrifugasi. Sentrifugasi pertama pada kecepatan 4500 rpm selama
15 menit yang dapat memisahkan protein dari larutannya. Prinsip utama
sentrifugasi adalah memisahkan substansi berdasarkan berat jenis molekul dengan
cara memberikan gaya sentrifugal sehingga substansi yang lebih berat akan
berada di dasar, sedangkan substansi yang lebih ringan akan terletak di atas.
Setelah tahap awal sentrifugasi dilanjutkan dengan penambahan amonium sulfat
70% pada supernatan yang dihasilkan. Penambahan amonium sulfat 70% lebih
dikenal dengan metode salting out. Salting out merupakan metode
yang digunakan untuk memisahkan protein yang didasarkan pada prinsip bahwa
protein kurang terlarut ketika berada pada daerah yang konsentrasi kadar
garamnya tinggi. Konsentrasi garam dibutuhkan oleh protein untuk mempercepat
keluarnya larutan yang berbeda dari protein satu ke protein yang lainnya.
Zat-zat penggaraman dapat memperbaiki hasil ekstraksi. Pengaruh penambahan
garam terhadap kelarutan protein berbeda-beda, tergantung pada konsentrasi dan
jumlah muatan ionnya dalam larutan. Semakin tinggi konsentrasi dan jumlah
muatan ionnya, semakin efektif garam dalam mengendapkan protein. Sentrifugasi
tahap kedua dilanjutkan dengan kecepatan 14.000 rpm selama 30 menit untuk
mendapatkan protein yang terendapkan (pellet).[9]
DAFTAR
PUSTAKA
Suhardjo dkk, Pangan, Gigi dan pertanian,
Jakarta: UI Press, 1986
[1]Arif Hartoyo dan Feri Kusnandar Daftar
Komposisi Bahan Makanan, (Jakarta: Bharatan, 1981)
[1] DeMan, John M, Principles
of Food Chemistry, (Canada : Department of Food Science
at the University of Guelph, Ontario, 1999)
[1]
Zdsisk E. Sikorski, Chemical and Functional Properties Food Components Third
Edition, (Francis : CRC Press) 2007
5 Zdsisk E. Sikorski, Chemical and Functional
hlm. 138
[1]
Departemen Ilmu Teknologi Pangan - IPB -
Mengenal Sifat Fungsional Protein.html diakses tgl 10 september 2015 jam 11:21
WIB)
[1] Anna
Poedjiadi & Titin Supriyanti, Dasar-dasar Biokimia, (jakarta: UI
Press,2007), hlm 119.
Campbell,
Neil.A, Biologi Edisi 8 Jilid 1, Jakarta : Erlangga, 2009.
Voet D
& Judith G. Voet, Biochemistry 2nd edition, USA : John
Willey & Sons, Inc.p.
Murray R.
K., et all, Biokimia Harper Ed.25, Jakarta : EGC, 2003
Lehninger A.L., Dasar-Dasar
Biokimia, Jakarta: Erlangga, 2004
M.H. Badrut Tamam,
Generasi Biologi, http://www.generasibiologi.com/2012/09/struktur-dan-fungsi-protein.html
(diakses tanggal 15 September 2015)
Lodish et al., Molecular
Cell Biology Fifth Edition, Courtes of H Saibil J, 2003)
Murray, et all,Biokimia
Harper, Alih Bahasa Andry Hartono, Jakarta : EGC, 2009
[1] M.H. Badrut Tamam,
Generasi Biologi, Artikel, http:
//www.generasi biologi.com/2012/09/ struktur-dan-fungsi-protein.html
(diakses tanggal 15 September 2015)
[3] Ratih Rizqi Nirwana, Biomolekul
dan Metabolisme (Karbohidrat, Lipid, dan Protein), Modul Perkuliahan Biokimia Berbasis Growth Mindset & Unity
of Sciences , (Semarang : Jurusan Tadris Kimia IAIN Walisongo Semarang,
2013) hlm.
[4] DeMan, John M, Principles
of Food Chemistry, (Canada : Department of Food Science
at the University of Guelph, Ontario, 1999)
[5] Reza Samsudin, Pengaruh Substitusi Tepung Ikan dengan Single
Cell Protein (SCP) yang Berbeda dalam Pakan Ikan Patin Pangasius sp.
Terhadap Retensi Protein, Pertumbuhan, dan Efisiensi Pakan, Skripsi, Bogor
: Institut Pertanian Bogor, 2004) hlm. 17
[6] Nasseri, et all, Single Cell Protein : Production and Process, American
Journal of Food Technology, Iran : Academic Journals, Inc, 2011 hlm. 2
Tidak ada komentar:
Posting Komentar